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Le rôles des enzymes dans les réactions métaboliques

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Ce cours est en cours de création par nos équipes et il sera prêt pour la rentrée 2019 💪

Introduction :

L’ensemble des réactions biochimiques d’un organisme ou d’une cellule s’appelle le métabolisme : il permet la transformation de matière et d'énergie. Son intégrité garantit donc le bon fonctionnement de l’organisme. Mais, ces réactions chimiques peuvent parfois prendre du temps. C’est pourquoi l’évolution a doté les organismes de protéines particulières : les enzymes, qui permettent d'accélérer ces réactions.

Nous nous attacherons tout d’abord à décrire les enzymes, et analyser leur mode d'action. Nous verrons ensuite comment leurs structures permettent la catalyse.

La catalyse enzymatique

Les enzymes, des protéines particulières

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Définition

Enzymes :

Les enzymes sont des protéines qui agissent en faible concentration et facilitent une réaction métabolique.

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À retenir

On dit des enzymes qu’elles sont des catalyseurs : elles facilitent et accélèrent une réaction métabolique.

Après la réaction, elles restent intactes et leurs actions s’effectuent rapidement. Schématiquement, elles agissent sur un substrat pour donner un produit.

IMG01 Schéma de l’action d’une enzyme

En outre, les enzymes possèdent une double spécificité.

  • La spécificité de substrat

Par exemple, l’amylase est une enzyme dont le substrat est l’amidon. Ainsi, l’amylase ne pourra pas se fixer sur une autre molécule que l’amidon.

  • La spécificité d’action
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Attention

Pour un substrat donné, une enzyme ne peut catalyser qu’un seul type de réaction. Ainsi, une oxydase ne peut qu’oxyder, une hydrolase ne peut qu’hydrolyser…

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Exemple

  • tyrosine → tyrosine-phosphate avec une tyrosine kinase ;
  • tyrosine → tyrosine-OH avec une tyrosine hydroxylase.
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À retenir

Mais le substrat, quant à lui, peut être reconnu par plusieurs enzymes. En fonction de l’enzyme à laquelle il sera lié, il donnera des produits différents.

Le mode d’action des enzymes

  • Vitesse de réaction
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Définition

Vitesse de réaction :

La vitesse de réaction caractérise l’efficacité enzymatique. Elle est définie par l’équation suivante :
vitessereˊaction=quantiteˊdeproduittempsvitesse\,réaction=\dfrac{quantité\,de\,produit}{temps}

Pour une quantité d’enzyme fixée, quand on augmente la concentration du substrat S, la vitesse de réaction augmente rapidement, jusqu'à ce qu’elle atteigne son maximum. Au-delà de cette limite, l'augmentation de concentration ne produit plus d’augmentation de vitesse.

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À retenir

La vitesse se stabilise donc quand l’enzyme est saturée : on parle de Vmax, ou vitesse maximale.

IMG02 Vitesse de réaction enzymatique en fonction de la concentration de substrat (S)

Ainsi, si on augmente la concentration en enzyme, la vitesse de réaction augmente proportionnellement.

  • Le complexe enzyme-substrat
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Définition

Complexe enzyme-substrat :

Le complexe enzyme-substrat est la fixation temporaire de l’enzyme (E) sur son substrat (S) avant de former le produit (P). De telle façon que S + EE - SE + P\text{S + E} \rightarrow\text{E - S}\rightarrow\text{E + P}

Cette fixation se fait au niveau du site actif de l’enzyme, via des liaisons faibles. Quand tous les sites sont occupés, on dit que l’enzyme est saturée.

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À retenir

Cette saturation de l’enzyme va induire la vitesse maximale de la catalyse enzymatique.

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Définition

Site actif :

Le site actif désigne l'endroit de l'enzyme où se fixe le substrat.

Structure et activité des enzymes

Propriétés structurales

Les enzymes sont des protéines, et comme toutes les protéines, elles ont une configuration 3D dans l’espace.

La structure primaire d’une protéine est la séquence des acides aminés qui la constituent. Pour illustrer cette structure, on peut développer la métaphore du collier de perles : les perles se suivent les unes après les autres, selon la dimension du fil.

Les structures secondaire et tertiaire sont la configuration tridimensionnelle des protéines dans l’espace.

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À retenir

Cette configuration est possible grâce à des liaisons faibles qui vont entraîner un repliement spécifique de la protéine sur elle-même.

Si nous reprenons l’exemple du collier dans sa configuration 3D, c’est alors comme si nous le repliions sur lui-même pour lui donner des formes spécifiques.

Le site actif occupe une très petite place de l’enzyme, et c’est sa forme tridimensionnelle qui explique sa spécificité. Un peu comme une clé pourrait s’imbriquer dans une serrure.

IMG03 Modèle de la fixation d’une molécule de substrat sur une enzyme et formation consécutive du produit ©Yassine Mrabet CC-BY-SA 2.5

Influence des conditions du milieu sur l’activité enzymatique

  • Température

La température influe sur l’activité de la catalyse à deux niveaux. Elle accélère la vitesse de réaction : si la température est trop basse, l’agitation moléculaire est beaucoup trop faible, et les chances pour le substrat de se fixer correctement sur le site actif sont réduites. Mais si la température augmente, cette probabilité augmente en conséquence.

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Rappel

Les molécules sont libres dans leur milieu, mais elles ne sont pas fixes. Au contraire, elles sont mobiles, peuvent se déplacer de façon plus ou moins chaotique. C'est cela qu'on appelle l'agitation des molécules.

La température agit également sur la configuration 3D des protéines. Dès 40°C40 \degree\text{C}, la protéine perd sa configuration spatiale, on dit qu’elle se dénature.

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Exemple

Par exemple, pour les enzymes qui interviennent dans la digestion, la température idéale se situe entre 3030 et 40°C40 \degree\text{C}, ce qui correspond à la température corporelle de 37°C37\degree\text{C}. En acceptant une échelle de variations possibles, cela garantit le bon fonctionnement du métabolisme, même dans des conditions extrêmes (si on a de la fièvre, ou si on habite au pôle nord par exemple).

  • pH

En outre, le pH influe sur la catalyse. Les configurations tridimensionnelles des protéines reposent sur des liaisons faibles et des liaisons qui sont sensibles au pH.

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À retenir

Ainsi, les enzymes ont un pH optimum qui dépend des milieux. En fonction des changements de pH, les changements de configuration peuvent entraîner une dénaturation des protéines, et donc empêcher la reconnaissance du substrat par l’enzyme.

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Définition

Dénaturation :

La dénaturation désigne la perte de la configuration 3D de la protéine.

Pour reprendre l’exemple précédent, si nous faisons fondre la clé, nous ne pouvons plus la mettre dans la serrure.

Ainsi, les enzymes qui permettent la dégradation des aliments dans l'estomac ont un pH optimal acide, en accord avec leur milieu.

Conclusion :

Les enzymes sont des protéines qui catalysent les réactions métaboliques. Leur configuration tridimensionnelle permet une reconnaissance spécifique d’un substrat. Ce dernier subira une transformation à son contact et deviendra le produit de la réaction.
Le substrat se fixe sur le site actif de l’enzyme et forme une association temporaire avec cette dernière. Cette association induit une vitesse propre à la réaction que catalyse l'enzyme : la Vmax. Au-delà de cette vitesse, l'augmentation de substrat n’induit plus d’accélération de la réaction.
Comme toutes les protéines, les enzymes et leur réaction sont sensibles aux conditions extérieures comme la température et le pH.