Corrigé bac S - Annale SVT 2019 - Épreuve obligatoire

Exercice très classique de difficulté faible à condition de bien connaître son cours. Les schémas ne sont pas obligatoires au vu de l’intitulé du sujet.

Le sujet demande d’expliquer comment se forment des reliefs positifs et des racines crustales lors d’une collision continentale.

Dans un contexte de collision continentale, des forces de convergence vont entraîner l’affrontement de deux lithosphères continentales. Celles-ci ayant à peu près la même densité, il n’y a qu’une faible subduction d’une des deux lithosphères continentales. Les terrains vont s’empiler, se chevaucher (nappes de charriage), ce qui va entraîner des déformations tectoniques (plis, failles inverses) et un métamorphisme lié à l’enfouissement des roches (formation de gneiss, de migmatites). Cet empilement des deux lithosphères continentales est à l’origine des reliefs positifs des chaînes de montagnes observées dans un contexte de collision.

Par ailleurs, cet empilement de terrains va rompre l’équilibre isostatique. Le réajustement isostatique va se produire grâce à un enfoncement, dans l’asthénosphère, de la lithosphère continentale au niveau des reliefs positifs. Ceci explique la présence de racines crustales profondes sous les chaînes de montagnes.

Exercice difficile, qui nécessite de bonnes connaissances en génétique et une progression logique. Il faut montrer que les proportions obtenues au croisement n°2 sont bien le reflet d’un brassage interchromosomique.

Doc 2
Les conventions d’écriture en génétique nous indiquent que les gènes « extension » et « agouti » ne sont pas liés (présence d’un point-virgule dans l’écriture des génotypes). En conséquence, lors du croisement n°2, suite au brassage interchromosomique qui a toujours lieu lors de la méiose, on obtient le tableau de fécondation suivant :

La proportion de chacun des génotypes obtenus est de $25\ \%$.

Tableau de fécondation du croisement n°2.

Doc 1a et 1b.
Ce document sert à déterminer les phénotypes des individus obtenus lors du croisement n°2. Le gène « agouti » ne s’exprime que si l’allèle $E$ du gène « extension » est présent dans le noyau. Les individus qui ont les génotypes $(e//e ; A//a) et (e//e ; a//a)$ n’expriment donc que le gène « extension ». Ils sont homozygotes pour l’allèle $e$. Cet allèle permet l’expression d’une robe fauve (cheval de type « alezan »). Les deux autres génotypes obtenus ont un allèle $E$ qui permet la synthèse d’un pigment noir et un allèle $e$ qui ne permet pas la synthèse de ce pigment. Les individus possédant ces génotypes exprimeront donc la couleur noire (au niveau de la robe et/ou des poils). En conséquence, suite au croisement n°2, il y a $50\ \%$ de chevaux de type « alezan » (aucune expression de pigment noir). Les $50\ \%$ restant expriment un pigment noir.

Les individus qui ont le génotype $(E//e ; A//a)$ expriment le gène « agouti » (puisque l’allèle $E$ du gène « extension » est présent). L’allèle $A$ du gène « agouti » entraîne la dégradation du pigment noir sauf au niveau des crins et du pelage autour des sabots. L’allèle $a$ n’entraîne pas cette dégradation. Ces chevaux seront donc de type « bai », avec une proportion de $25\ \%$. Les individus qui ont le génotype $(E//e ; a//a)$ expriment aussi le gène « agouti ». Seul l’allèle $a$, n’entraînant pas la dégradation du pigment noir, est présent donc s’exprime. Ces chevaux sont donc de type « noir » avec une proportion de $25\ \%$. Les résultats correspondent bien aux résultats théoriques d’un brassage interchromosomique.

Exercice extrêmement difficile, qui nécessite d’excellentes connaissances sur les molécules du vivant.

Il faut montrer qu’un extrait de veuve noire peut constituer un espoir de traitement contre le botulisme. Les documents fournis sont des résultats d’expériences au niveau des jonctions neuromusculaires (synapses neuromusculaires).

Doc 1a et connaissances.
Sans toxine botulique, on observe des bandes d’électrophorèse à $37\ \text{kDa}$ et $25\ \text{kDa}$ correspondant respectivement aux protéines syntaxine et SNAP25. Ces deux protéines sont donc présentes dans le neurone présynaptique. Avec toxine botulique, la bande à $37\ \text{kDa}$ est toujours présente : il y a donc toujours de la syntaxine, non modifiée. En revanche, la bande de $25\ \text{kDa}$ s’est atténuée et on observe une nouvelle bande, correspondant à une protéine qui a migré plus loin, donc plus légère que SNAP25. Ces résultats indiquent une dégradation de SNAP25, due ici à la toxine botulique.

Doc 1b et connaissances, à lier au doc 1a et au document de référence.
Sans toxine botulique, suite à une stimulation, il y a de nombreux pics vers le bas, montrant qu’il y a une intense activité électrique du neurone postsynaptique et donc des réponses de ce neurone à cette stimulation. Avec toxine botulique, suite à une stimulation, il y a très peu de pics vers le bas, montrant qu’il y a une très faible activité électrique du neurone postsynaptique et donc pas ou peu de réponses de ce neurone à cette stimulation. En effet, en présence de toxine botulique, SNAP25 est dégradée. D’après le document de référence, SNAP25 est nécessaire à l’exocytose des neuromédiateurs dans l’espace synaptique. Sans SNAP25, il n’y a pas d’exocytose de ces neuromédiateurs. Il ne peut donc pas y avoir de formation de messages électriques dans le neurone postsynaptique.

Doc 2.
Le venin de la veuve noire contient une molécule appelée latrotoxine. Vingt minutes après une injection de latrotoxine, la quantité de calcium intracellulaire augmente fortement dans le neurone présynaptique (passage de $0\ \text{ua}$ à $60\ \text{ua}$).

Doc 3a.
Il a été démontré que la toxine botulique est capable de s’autodétruire (s’autocatalyser). En absence de calcium, cette autocatalyse est de $1\ \text{ua}$. En présence de calcium, cette autocatalyse est de $3\ \text{ua}$. La présence de calcium active donc l’autocatalyse de la toxine botulique.

Doc 3b, à lier aux docs 2 et 3a.
Ce document reprend les résultats du doc 1a, qui démontrait la dégradation de SNAP25 en présence de toxine botulique. Quand il y a ajout de toxine botulique et de latrotoxine, la bande de 25 kDa correspondant à SNAP25 est toujours présente. La latrotoxine, en permettant l’augmentation de la concentration en calcium dans le neurone présynaptique (doc 2) a activé l’autocatalyse de la toxine botulique, qui ne peut donc plus entraîner la dégradation de SNAP25 (doc 3a).

La latrotoxine est donc susceptible de contrer les effets de la toxine botulique.